Influence de l'élastolyse dans la physiopathologie gingivale

Elastolysis effect in gingiva physiopathology

¹ Unité INSERM UMR-S926 Interface Biomatériaux / Tissus Hôtes, Institut « Biomolécules » (IFR53) Faculté d'Odontologie Université de Reims Champagne-Ardenne, 1 rue Maréchal Juin, 51095 Reims Cedex
² Unité CNRS UMR 6237 Institut « Biomolécules » (IFR53), Faculté de Médecine Université de Reims Champagne-Ardenne, 51 rue Cognacq Jay, 51095 Reims Cedex

Résumé

Les peptides d'élastine (kE) augmentent l'expression des MMP3 et MMP1 dans les fibroblastes gingivaux humains cultivés en 2D sur plastique alors qu'ils n'ont aucune influence sur la production d'uPA, des MMPs2, 13, 14 et des TIMPs1 et 2. L'effet de kE sur la production de MMP3 dépend du récepteur membranaire S-Gal tandis qu'il est inhibé par le lactose et reproduit par des peptides contenant la séquence VGVAPG capable de se fixer sur S-Gal. Afin d'évaluer l'implication des peptides d'élastine dans la collagénolyse, des cultures cellulaires en 3D ou lattis de collagène attaché sont utilisés : kE ou le plasminogène (Plgn) seuls n'induisent pas de façon significative une collagénolyse des lattis de collagène. Toutefois, kE, en présence de Plgn, augmente de façon synergique la dégradation du collagène et l'activation des MMPs. Au sein des lattis en présence de peptides d'élastine, la collagénolyse serait dépendante d'une sur-expression de la cascade protéolytique MMP3/MMP1 par les fibroblastes gingivaux humains, associée à une sous-expression des TIMP1 et de TIMP2. (Med Buccale Chir Buccale 2009 ; 15 : 75-85).

Abstract

Elastin derived peptides (EDPs) were shown to increase the expression of MMP-3 and MMP1 in human gingival fibroblasts cultures while having no influence on levels of uPA, MMPs 2, 13, 14 and TIMPs1 and 2. EDPs-inducing effect on MMP-3 production was S-Gal receptor-mediated since it was significantly inhibited by lactose and reproduced by peptides containing the VGVAPG sequence recognized by this plasma membrane receptor. To assess the contribution of EDPs in collagenolysis, 3D cellular cultures or attached collagen lattices were used; EDPs or plasminogen (Plgn) alone did not significantly induced collagenolysis in attached collagen lattices. However, EDPs were found to synergize the influence of Plgn on collagen degradation and MMPs-activation. Those effects could be accounted for by EDPs-mediated up-regulation of MMP3/MMP1 cascade associated with significant downregulation of TIMP1 and TIMP2 production. (Med Buccale Chir Buccale 2009 ; 15 : 75-85).